Identificación de la proteína sumo en trofozoítos de entamoeba histolytica y su participación en la eritrofagocitosis
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TextLanguage: SPA Publisher: Valledupar: Universidad de Santander, UDES, 2018Description: 130 p. CDOther classification: T17.18 Online resources: Disponible en Repositorio Institucional – Hemeroteca Dissertation note: Facultad Ciencias de la Salud - Programa bacteriología y Laboratorio clínico
Bacteriólogo Y Laborista clínico
Universidad de Santander, UDES – Campus Valledupar
2018 Summary: Las modificaciones postraduccionales (MPT) poseen un papel importante implicado en una variedad de procesos celulares, especialmente en la regulación de proteínas. La SUMOilación pertenece a este tipo de MPT. Este mecanismo es altamente conservado en eucariontes, además es un proceso rápido y reversible. A pesar de su importancia, la SUMOilación no está totalmente detallada en el protozoario E. histolytica. El objetivo de este estudio fue Identificar la proteína SUMO en trofozoítos de E. histolytica, así como su participación en la eritrofagocitosis.
El análisis in silico demostró la presencia de un solo gen que codifica a la proteína SUMO de la amiba, la cual, posee dos dominios necesarios para la SUMOilación y en su secuencia aminoacídica un motivo consenso ψKXE que le permitiría formar cadenas estables de SUMO, interesantemente, estas cadenas pueden interaccionar con una clase de ubiquitina ligasa E3 dirigida a SUMO (STUbl) para ser reconocida por ubiquitina, y así llevar la proteína diana poliSUMOilada a degradación proteosomal. Además, se compararon las estructuras terciarias de SUMO de E. histolytica con las de sus ortólogos en H. sapiens la isoforma 1 y 2, G. lamblia y S. cerevisiae. Por otro lado, se generaron anticuerpos específicos contra la proteína EhSUMO; se encontró por medio de ensayos de Western blot (WB) de extractos totales de proteínas de amibas la presencia de una serie de proteínas SUMOiladas en un rango entre 25 a >100 kDa, y SUMO de forma libre 17 kDa.
Los resultados de WB, evidencian cambios en proteínas SUMOiladas durante la eritrofagocitosis en amiba, demostrando su participación en la fagocitosis. Los resultados implican que la conjugación de SUMO tiene una función esencial en varios procesos biológicos en E. histolytica. Sin embargo, es necesario realizar más experimentos.
| Item type | Current location | Collection | Call number | Copy number | Status | Date due | Barcode | Item holds |
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Trabajos de Grado
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Biblioteca UDES- Valledupar | Colección de Monografías y Trabajos de Grado | T 17.18 S688i (Browse shelf) | Ej.1 | Not for loan | V10175 |
Incluye bibliografia y glosario
Facultad Ciencias de la Salud - Programa bacteriología y Laboratorio clínico
Bacteriólogo Y Laborista clínico
Universidad de Santander, UDES – Campus Valledupar
2018
Las modificaciones postraduccionales (MPT) poseen un papel importante implicado en una variedad de procesos celulares, especialmente en la regulación de proteínas. La SUMOilación pertenece a este tipo de MPT. Este mecanismo es altamente conservado en eucariontes, además es un proceso rápido y reversible. A pesar de su importancia, la SUMOilación no está totalmente detallada en el protozoario E. histolytica. El objetivo de este estudio fue Identificar la proteína SUMO en trofozoítos de E. histolytica, así como su participación en la eritrofagocitosis.
El análisis in silico demostró la presencia de un solo gen que codifica a la proteína SUMO de la amiba, la cual, posee dos dominios necesarios para la SUMOilación y en su secuencia aminoacídica un motivo consenso ψKXE que le permitiría formar cadenas estables de SUMO, interesantemente, estas cadenas pueden interaccionar con una clase de ubiquitina ligasa E3 dirigida a SUMO (STUbl) para ser reconocida por ubiquitina, y así llevar la proteína diana poliSUMOilada a degradación proteosomal. Además, se compararon las estructuras terciarias de SUMO de E. histolytica con las de sus ortólogos en H. sapiens la isoforma 1 y 2, G. lamblia y S. cerevisiae. Por otro lado, se generaron anticuerpos específicos contra la proteína EhSUMO; se encontró por medio de ensayos de Western blot (WB) de extractos totales de proteínas de amibas la presencia de una serie de proteínas SUMOiladas en un rango entre 25 a >100 kDa, y SUMO de forma libre 17 kDa.
Los resultados de WB, evidencian cambios en proteínas SUMOiladas durante la eritrofagocitosis en amiba, demostrando su participación en la fagocitosis. Los resultados implican que la conjugación de SUMO tiene una función esencial en varios procesos biológicos en E. histolytica. Sin embargo, es necesario realizar más experimentos.
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